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α(Ⅱ)链。对机体功能作用强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之间的氨基酸序列只有微小的差异。有人利用Ⅰ型胶原蛋白的电脑模型来模拟结缔组织的外基质结构，酵素粉代加工，结果表明，用其它一些基团取代Ⅰ型胶原蛋白两条链上氨基就会导致骨合成异常。第3条α链多存在于绝大多数真骨鱼类。

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发现其胶原组成为(α1)2α2。还有人从仿刺参（S.japonicus）提取胶原蛋白，利用 EDTA 和 Tris-HCl 浸泡溶涨，用除去杂质和非胶原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制胶原，酵素粉贴牌代加工，通过盐析和透析获取精致胶原蛋白。

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尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130 kD，α2的分子量为110 kD。因此，在某些鱼类中。

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